Современные представления о строении и формировании амилоидных фибрилл
Страница 2

Материалы » Исследование соотношения в мышцах С- и Х-белков в норме и при патологии » Современные представления о строении и формировании амилоидных фибрилл

Продолжение таблицы 2.

гелсолин

α-спираль + β-структура

наследственный системный амилоидоз

отдельные внутренние органы и ткани

кальцитонин

развернутый

медуллярный рак щитовидной железы

щитовидная железа

медин

β-структура

амилоидоз аорты

аорта

сывороточный амилоид А и его фрагменты

α-спираль + β-структура

АА амилоидоз

желудок, щитовидная железа, почки

цистатин С

α-спираль + β-структура

наследственная цистатин С амилоидная ангиопатия (болезнь кровеносных или лимфатических сосудов)

мозг

инсулин

α-спираль

подкожнолокализованный амилоидоз

кожа, мышцы

Таблица 3.

Амилоидогенные белки и пептиды, к настоящему времени не связанные с болезнями (см. ссылки в обзоре Uversky & Fink 2004).

Амилоидогенный белок

Тип структуры

Амилоидогенный белок

Тип структуры

бетабелин 15D и 16D

β-структура

миоглобин

α-спираль

цитохром с552

α-спираль

мышечная ацилфосфатаза

α-спираль + β-структура

SH3-домен

β-структура

Аполипопротеин С II

развернутый

β-лактоглобулин

β-структура

протимозин α

развернутый

ацилфосфатаза

α-спираль + β-структура

метионин аминопептидаза

α-спираль

Процесс олигомеризации и фибриллообразования происходит при взаимодействии молекул белка за счет электростатических, водородных и гидрофобных взаимодействий с образованием димеров – начальных строительных блоков (рис. 4). Например, значительный вклад в фибриллогенез Аβ-пептида вносят гидрофобные взаимодействия. Дальше димеры олигомеризуются в тетрамеры, октамеры и т. д. с образованием протофибрилл шириной 2–3 нм и длиной до 200 нм. Эти образования накапливаются в лаг-фазе, характерной для кинетики фибриллообразования. Окончание лаг-фазы связано с образованием протофибриллами фибрилл диаметром 7–8 нм. События, происходящие в лаг-фазе, представляют большой интерес, так как именно на этой стадии с помощью микроскопа можно наблюдать кинетику фибриллогенеза, а также морфологию постепенно формирующихся агрегатов (т. е. динамику процесса) (Zerovnik, 2002). Причем, один и тот же белок может образовывать амилоидные агрегаты разной морфологии, т. е. обладать полиморфизмом, как например, Аβ(1-40)-пептид, который образует зрелые структуры разного типа (рис. 5), такие как "ветвящиеся", "спиральные" и "ленточные" (Goldsbury et al., 2000). Полиморфизм был показан и для других белков, таких как амилин (Goldsbury et al., 1997), кальцитонин (Bauer et al., 1995), инсулин (Jimenez et al., 2002).

Страницы: 1 2 3


Популярные статьи:

Функциональные особенности гладких мышц
Гладкие мышцы находятся в стенках внутренних органов и кровеносных сосудов. Регуляция их тонуса и сократительной активности осуществляется эфферентными волокнами симпатической и парасимпатической нервной системы, а также местными гумораль ...

Зрительные приспособления к неблагоприятным условиям среды
Животное, глаза которого приспособлены к яркому свету, будет обладать хорошей остротой зрения, восприятием цвета и движения. Такие типично дневные глаза относительно нечувствительны к низким уровням освещенности. Животные, адаптированные ...

Суточная активность и социальное поведение.
В период размножения птицы особенно активны по утренним и вечерним зорям, а также во вторую половину ночи, но в разгар токования бывают активны и днём.[13] Немые перепела довольно скрытные птицы, и наблюдение за ними связано с определённ ...