Современные представления о строении и формировании амилоидных фибрилл
Страница 2

Материалы » Исследование соотношения в мышцах С- и Х-белков в норме и при патологии » Современные представления о строении и формировании амилоидных фибрилл

Продолжение таблицы 2.

гелсолин

α-спираль + β-структура

наследственный системный амилоидоз

отдельные внутренние органы и ткани

кальцитонин

развернутый

медуллярный рак щитовидной железы

щитовидная железа

медин

β-структура

амилоидоз аорты

аорта

сывороточный амилоид А и его фрагменты

α-спираль + β-структура

АА амилоидоз

желудок, щитовидная железа, почки

цистатин С

α-спираль + β-структура

наследственная цистатин С амилоидная ангиопатия (болезнь кровеносных или лимфатических сосудов)

мозг

инсулин

α-спираль

подкожнолокализованный амилоидоз

кожа, мышцы

Таблица 3.

Амилоидогенные белки и пептиды, к настоящему времени не связанные с болезнями (см. ссылки в обзоре Uversky & Fink 2004).

Амилоидогенный белок

Тип структуры

Амилоидогенный белок

Тип структуры

бетабелин 15D и 16D

β-структура

миоглобин

α-спираль

цитохром с552

α-спираль

мышечная ацилфосфатаза

α-спираль + β-структура

SH3-домен

β-структура

Аполипопротеин С II

развернутый

β-лактоглобулин

β-структура

протимозин α

развернутый

ацилфосфатаза

α-спираль + β-структура

метионин аминопептидаза

α-спираль

Процесс олигомеризации и фибриллообразования происходит при взаимодействии молекул белка за счет электростатических, водородных и гидрофобных взаимодействий с образованием димеров – начальных строительных блоков (рис. 4). Например, значительный вклад в фибриллогенез Аβ-пептида вносят гидрофобные взаимодействия. Дальше димеры олигомеризуются в тетрамеры, октамеры и т. д. с образованием протофибрилл шириной 2–3 нм и длиной до 200 нм. Эти образования накапливаются в лаг-фазе, характерной для кинетики фибриллообразования. Окончание лаг-фазы связано с образованием протофибриллами фибрилл диаметром 7–8 нм. События, происходящие в лаг-фазе, представляют большой интерес, так как именно на этой стадии с помощью микроскопа можно наблюдать кинетику фибриллогенеза, а также морфологию постепенно формирующихся агрегатов (т. е. динамику процесса) (Zerovnik, 2002). Причем, один и тот же белок может образовывать амилоидные агрегаты разной морфологии, т. е. обладать полиморфизмом, как например, Аβ(1-40)-пептид, который образует зрелые структуры разного типа (рис. 5), такие как "ветвящиеся", "спиральные" и "ленточные" (Goldsbury et al., 2000). Полиморфизм был показан и для других белков, таких как амилин (Goldsbury et al., 1997), кальцитонин (Bauer et al., 1995), инсулин (Jimenez et al., 2002).

Страницы: 1 2 3


Популярные статьи:

Осьминоги
ОСЬМИНОГИ (Octopoda), отряд морских моллюсков класса головоногих. Наиболее известен приморскому жителю гигантский осьминог Octopus dofleini, один из самых больших осьминогов планеты. Он является промысловым видом. Длина его мантии (меш ...

Строение и размножение водорослей
Водоросли исключительно разнообразны по своему строению. Таллом их может быть представлен одной клеткой или многими, составляющими колонии и многоклеточные организмы. Среди них имеются как крупные, часто напоминающие по внешним очертаниям ...

История Харьковского зоопарка
В начале XIX века по инициативе видного общественного деятеля Василия Назаровича Каразина в Харькове был основан университет. Уже в 1817 году на плане Харькова появляется обозначение: «Земли, принадлежащие Харьковскому университету». Со в ...