Регуляция скольжения белками микрофиламентов
Страница 1

Материалы » Кинетика клеток » Регуляция скольжения белками микрофиламентов

В мышечных клетках актиновые нити содержат (кроме, актина) два регуляторных белка — тропомиозин и тропонин, благодаря которым скольжение чувствительно к концентрации ионов Са2+. Связывание комплекса миозин — АТР с актином возможно только в присутствии Са2+, т. е. Са2+ служит, регулятором мышечного сокращения. Концентрация Са2+ внутри саркомеров регулируется высвобождением его из саркоплазматического ретикулума при деполяризации мембраны.

Тот факт, что миозин действительно присутствует в микрофиламентах животных клеток, был продемонстрирован с помощью антител к миозину, меченных флуоресцеином. Возможно также, что в немышечных клетках миозиновые молекулы существуют не в виде типичных нитей с выступающими головками, а просто как двуглавые мономеры, сохраняющие способность связывать актиновые микрофиламенты. Другая модель, которую предложили Марута и Корн, предполагает, что одиночные, миозиновые молекулы присоединены к актиновому филаменту стержневыми участками тяжелых цепей, так что свободные головки могут взаимодействовать с соседними актиновыми филаментами. В этом случае подвижность обеспечивалась бы непосредственно скольжением двух актиновых микрофиламентов друг относительно друга, т, е. так, как скользят микротрубочки в ресничках и жгутиках. Согласно этой модели, одноглавый миозин, который, по-видимому, не способен образовывать биполярные нити (как, например, миозин Acanthamoeba), тоже мог бы участвовать в генерации движения.

Поскольку подвижность зависит от взаимодействия актина и миозина, факторы, регулирующие это взаимодействие, можно рассматривать как регуляторы клеточной подвижности. В мышечных клетках управление сокращением осуществляется с помощью ионов Са2+ и системы тропомиозин — тропонин, связанной с актиновыми нитями. В немышечных клетках регуляция еще недостаточно изучена. Ясно, однако, что в клетках различных типов может, быть много разных регуляторных систем — одни из них основаны на действии Са2+, а Другие реализуют другие механизмы.

Ферментативная активность при взаимодействии очищенных препаратов актина и миозина из немышечных клеток не зависит, как правило, от концентрации Са2+, однако известны примеры Са2+ чувствительной АТРазной активности актомиозина из тканей мозга, из лейкоцитов, тромбоцитов и плазмодия миксомицета Physarum polycephalum . Чувствительность к Са2+ можно определить, регистрируя сокращение актомиозиновых нитей в клеточных экстрактах (это сделано на амебах и некоторых других клетках). Данные in vivo о подвижности, чувствительной к Са2+, в которой участвуют микрофиламенты, получены при исследовании токов цитоплазмы у Amoeba proteus, Chaos carolinensis и Physarum, а также АТР-зависимого сокращения изолированных полосок щеточной каемки кишечного эпителия.

В мышечных клетках сокращение регулируется Са2+-связывающим белком системы тропомиозин — тропонин, поэтому некоторые исследователи искали подобные белки и в немышечных клетках. Белки, подобные тропомиозину, удалось найти в тромбоцитах, в тканях мозга, в поджелудочной железе и в культуре фибробластов мышц; Са2+-связывающий белок, похожий на тропонин мышц, недавно выделили из мозга куриных эмбрионов. Белки, придающие, актомиозиновому комплексу чувствительность к Са2+, выделены из Physarum и Dictyosteиит, однако эти данные нуждаются в дальнейшей проверке.

Наряду с кальциевой регуляцией, несомненно, существуют и другие регуляторные системы, контролирующие взаимодействие актина и миозина.

Одной из них может быть регуляция фосфорилирования миозина. Было показано, например, что в тромбоцитах АТРазная активность миозина, стимулированная актином, возрастает приблизительно в 5 раз, когда легкая (17 000) цепь миозина фосфорилируется особой протеинкиназой в присутствии АТР. Это позволяет предполагать, что фосфорилирование прямо влияет на взаимодействие актина и миозина. Однако относительно этой системы пока еще преждевременно делать окончательные выводы.

Из приведенных выше примеров должно быть ясно, что в настоящий момент еще нет единой теории регуляции актомиозинового взаимодействия в немышечных клетках. Отчасти это обусловлено сравнительной скудостью сведений, которыми мы располагаем по этому вопросу, а отчасти—сложностью самой проблемы. Вероятно, что в регуляции взаимодействия актина с миозином в немышечных клетках участвует многих систем. Для некоторых клеток важное значение имеют ионы Са2+, о других механизмах регуляции известно пока еще слишком мало.

Есть еще один способ генерировать движение, который используется не для перемещения всей клетки как целого, а для движения отдельных ее частей (например, мембран); речь идет о подвижности, обусловленной полимеризацией и деполимеризацией пучков актиновых филаментов. В этом случае движение обусловлено не скольжением, а ростом пучков микрофиламентов, которые при этом отталкивают ту часть клетки, которая контактирует с зоной их роста (обратный процесс, как можно представить себе, происходит при деструкции микрофиламентов).

Страницы: 1 2


Популярные статьи:

Структуры микромира
Элементарные частицы Фундаментальные частицы – по современным представлениям, не имеющие внутренней структуры и конечных размеров (например, кварки, лептоны) Частицы и античастицы Принцип Паули (частицы с полуцелым спином не могут одно ...

Концепции квантовой механики
Корпускулярные свойства света: фотоэффект (выбивание электронов из вещества под воздействием света) Волновые свойства частиц. Дифракция электронов Корпускулярно-волновой дуализм как всеобщее свойство материи (каждый материальный объект ...

Норы, жилища и убежище
Убежища устраивает лишь на время рождения и воспитания молодняка. Болыпей частью это норы, вырытые барсуком или ли-сицей и распшренные волками. Период спаривания в основном приходится на февраль. Число детенышей в выводке варьирует от 2 д ...